Las enzimas1 2 son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.3 4 En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

1. UNIVERSIDA NACIONAL DE JULIACA
“ENZIMAS ”
JULIACA – PUNO –PERU
15 DE MAYO DEL 2017
INTEGRANTES:
TURPO QUIRO JHON K,
RAFAEL MENDOZA LUZ CLARITA
PINO GUTIERRES YANELA
CCOA TACCA MARGOT
HUAYTA QUSIPE FERNANDO

2. CARACTERISTICA
SON
PROTEINAS
FORMADAS
POR
CELULAS
ACELERAN
LA
VELOCIDAD
DE LAS
REACCION
ES
DISMINUYEN
DO LA
ENERGIA DE
ACTIVACION
TODA
ENZIMA
ACTUA
SOBRE UNA
MOLECULA
ESPECIFICA
LLAMADA
SUSTRATO

3.  Las enzimas son catalizadores biológicos, es decir,
aceleran las reacciones químicas de nuestro metabolismo.
 Las enzimas tienen la capacidad de catalizar reacciones
químicas de manera muy específica; es decir, su intervalo de
acción se limita a un determinado tipo de compuesto que
debe reunir ciertas características estructurales para que
pueda ser utilizado como sustrato.

4. propiedad que las hace muy diferentes a muchos catalizadores no
biológicos, se puede abordar de diferentes maneras.
 LA ESPECIFICIDAD ESTEREOQUÍMICA: Muchas enzimas muestran
preferencia por determinado isomero óptico o geométrico.
 LA ESTEREOESPECIFICIDAD: define también que ésta pueda
reconocer una forma óptica específica del sustrato (L-aminoácidos o D-
azucares).
 ESPECIFICIDAD BAJA: El enzima no discrimina el sustrato y
únicamente presenta especialidad hacia el enlace que ataca.
 QUIMIOSELECTIVIDAD O ESPECIFICIDAD DE GRUPO: que se
presenta cuando las enzimas actúan sobre un sustrato que contiene un
determinado enlace y un grupo químico específico al lado de éste

5. •Es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para
ser catalizado.
• Se deduce que en una enzima sólo unos cuantos
aminoácidos intervienen en la catálisis de la reacción.

6. Efecto del pH
CUADRO 5.5 pH de actividad óptima de algunas enzimas
ENZIMA PH ÓPTIMO ENZIMA PH ÓPTIMO
Catalasa (hígado de bovino) 3-10 Polifenoloxidasa (durazno) 6.0
Catepsinas (hígado) 3.5-5 Lipoxigenasa 2 (soya) 7.0
Poligalacturonasa (tomate) 4.0 a-amilasa (saliva humana) 7.0
b-amilasa(camote) 5.0 a-quimotripsina (bovina) 8.0
Ficina (higo) 5.6 Lipoxigenasa 1 (soya) 9.0

7. • Efecto de la temperatura: La velocidad de las reacciones
enzimáticas aumenta, por lo general, con la temperatura.
• Efecto de la concentración de sustrato: Una enzima
funciona de manera más eficiente cuando la
concentración de sustrato está en exceso en relación con
la concentración de enzima.
• Efecto de la actividad del agua: la amplia
disponibilidad de sustrato hacen que las reacciones se
logren con bajas condiciones de actividad de agua.
• Efecto de otros agentes en la actividad enzimática

8. CINETICA DE LAS REACCIONES
ENZIMATICAS
 Existen varios modelos que explican el funcionamiento de una enzima
como catalizador, siendo uno de los más aceptados el desarrollado por
Michaelis y Menten en 1913

9. CUANTIFICACIÓN DE ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
 La potencia o actividad de una enzima no puede medirse en términos de
su concentración, ya que puede estar presente pero en forma
desnaturalizada y sin funcionalidad; por esta razón se emplea la Unidad
de Actividad Enzimática.
Para calcular la cantidad de
enzimas necesaria para llevar
a cabo la reacción en un
tiempo es necesario emplear la
ecuación de Michaelis Meten.

10. USO INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS
El empleo de enzimas tiene muchas ventajas:
 a) son muy específicas en su manera de actuar, por lo que no propician
reacciones secundarias indeseables.
 b) funcionan en condiciones moderadas de temperatura y de pH y no
requieren de condiciones de procesamiento drásticas que puedan alterar
la naturaleza del alimento, ni de equipo muy costoso.
 c) actúan en muy bajas concentraciones, entre 108 y 106 M.
 d) su velocidad puede ser controlada al ajustar el pH, la temperatura y la
concentración de enzima.

12. SON ASPECTOS MAS RELEVANTES DE LAS ENZIMAS CUYAS ACTIVIDADES SON
IMPORTANTES EN LA CONSERVACIÓN Y PROCESAMIENTO DE ALIMENTOS O EN LA
PRODUCCIÓN DE MATERIAS PRIMAS.
CARBOHIDRASAS
LOS CARBOHIDRATOS SON ALIMENTOS POLÍMEROS, POR EJEMPLO, CELULOSA,
PECTINAS, ALMIDÓN Y PUEDEN SER SUJETOS A UNA DEGRADACIÓN ENZIMÁTICAS,
AMILASAS
PECTINOSAS
INULINASA
LACTOSA
PROTEASAS
LAS ENZIMAS PROTEASAS O PROTEÍNASAS HIDROLIZAN EL ENLACE PEPTÍDICO DE LAS
PROTEÍNAS. EXISTEN PROTEASAS COMERCIALES DE ORIGEN VEGETAL(PAPAÍNA, FICINA Y
BROMELINA) , ANIMAL (PEPSINA, TRIPSINA Y QUIMOTRIPSINA, RENINA)Y
MICROBIANAS(HONGOS Y BACTERIAS).

13. LAS LIPASAS TIENEN COMO SUSTRATO A LOS TRIACILGLIRIDOS Y TIENEN ACTIVIDAD
ESTERASA LIBERAN LOS ÁCIDOS GRASOS. LOS ÁCIDOS GRASOS LIBRES TIENDEN A
SER MUY REACTIVOS, ESPECIALMENTE SIN SON INSATURADOS, YA QUE EN CONTACTO
CON EL OXIGENO DEL AIRE PRODUCEN RANCIDEZ OXIDATIVA.
LAS LIPASAS ESTÁN AMPLIADAS DISTRIBUIDAS EN ANIMALES, PLANTAS Y
MICROBIANOS.
OXIDORREDUCTASAS
EL OXIGENO CAUSA CAMBIOS EN LOS ALIMENTOS, MEDIANTE REACCIONES OXIDATIVAS
EN OCASIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS. TAMBIÉN SON RESPONSABLES DE LA
DEGRADACIÓN DE VITAMINAS CON EL ACIDO ASCÓRBICO.
TRANSFERASAS
LAS ENZIMAS DE ESTE GRUPO CATALIZAN LAS SIGUIENTES REACCIONES:
AB+C A+CB
DONDE AB ES LA MOLÉCULAS SON DONADORAS, QUE TRANSFIERE EL GRUPO B, ALA
MOLECULA ACEPTORA C LA CUAL NO PUEDE SER UNA MOLÉCULA DE AGUA PUES SE
TRATARÍA ENTONCES DE UNA REACCIÓN DE HIDROLISIS.

14. •ES UNA DE LAS ENZIMAS INDUSTRIALES MAS IMPORTANTE EN EL ÁREA DE
PROCESAMIENTO DE ALMIDÓN. EL SUSTRATO NATURAL DE ESTA ENZIMAS ES LA D-
XILOSA, QUE ISOMERIZA AQ D-XILULOSA, POR LO QUE SE NOMBRE CORRECTO ES XILOSA
ISÓMERAS EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA SE UTILIZA PARA LA ISOMERIZACIÓN DE D-
GLUCOSA A D-FRUCTOSA.
•PROCESOS DE INTERES EN ALIMENTOS COM ENZIMAS O CELULAS INMOVILIZADAS
UNA ENZIMA ES UNA PROTEÍNA QUE ACTÚA DISUELTA EN UN MEDIO ACUOSO, POR LO
QUE SU RECUPERACIÓN PARA UN SEGUNDO USO ES PRÁCTICAMENTE IMPOSIBLE, A
MENOS QUE SE SUJETE A UN SOPORTE SOLIDO QUE PUEDA RECUPERARSE Y
EMPLEARSE REPETIDA VECES O INCLUSO EMPACARSE EN UNA COLUMNA POR LA QUE SE
HAGA PASAR LA CORRIENTE LIQUIDA CON EL SUSTRATO.

15. ANÁLISIS QUÍMICOCON ENZIMAS
ES UNA HERRAMIENTA ANALÍTICA MUY ÚTIL PARA LA DETECCIÓN Y
CUANTIFICACIÓN DE SUSTANCIAS DE NATURALEZA MUY VARIADA. DE
HECHO, LAS ENZIMAS JUNTO CON LOS ANTICUERPOS SON LOS
“REACTIVOS” MÁS ESPECÍFICOS QUE SE CONOCEN
Otra opción para la reducción del costo de análisis, sería el reusó de estas
enzimas tan especializadas, utilizándolas en forma inmovilizada; lo que
además podría facilitar y hacer más rápido el análisis.

16. La mayoría de las enzimas
utilizadas en esta área son de origen bacteriano o fungal y pueden
estar sobreexpresadas en hospederos como . Escherichia coli o
levaduras, lo que disminuye su costo de producción.

17. LAS ENZIMAS COMO INDICADORES DE CALIDAD
DE ALIMENTOS
El control de calidad de ciertos alimentos se puede llevar a cabo rutinariamente
de manera indirecta a través del análisis de la actividad de ciertas enzimas; la
presencia o la ausencia de algunas enzimas en particular se relaciona con una
determinada condición microbiológica o química de un producto.
Por ejemplo, la pasteurización y el
escaldado son procesos térmicos que
se han diseñado para la eliminación
de ciertas enzimas o
microrganismos.

18.  Se ha encontrado que la inactivación de la peroxidasa indicar el
grado de escaldado en vegetales
 Se utiliza para inactivar enzimas que causan el oscurecimiento de
tejidos vegetales.
 Si la peroxidasa se inactiva totalmente, eso indicaría un tratamiento
excesivo que repercutiría en detrimento de la textura del vegetal.
 El tratamiento correcto sería tal que se conservara del 5 al 10% de la
actividad presente originalmente.
 La actividad de esta enzima también se ha utilizado para determinar
el tratamiento óptimo para desnaturalizar enzimas lipolíticas que
pueden causar rancidez en avena

19. TECNOLOGÍA DE ADNRECOMBINANTEAPLICADA A LA PRODUCCIÓN Y
MODIFICACIÓNDE ENZIMASDEINTERÉSEN ALIMENTOS
La manipulación de ADN ha tenido un efecto muy importante en la
producción de enzimas utilizando microorganismos de acuerdo a las
necesidades industriales.

20. El principio de la tecnología de ADN recombinante
1. La clonación, que consiste en obtener el gen que
codifica para la proteína de interés.
2. Después insertarlo en un vector que, generalmente,
tiene una alta frecuencia de replicación.
3. Posteriormente, varias moléculas del
vector, con el gen clonado, se introducen en
un organismo hospedero donde se va a producir
la enzima de interés (proceso conocido como:
transformació)
4. El gen, una vez clonado, puede ser sujeto a
modificaciones en su secuencia, con el fin, por
ejemplo, de aumentar la termoestabilidad,
mejorar la eficiencia catalítica o modificar la
especificidad enzimática, actividad que se conoce
como
“ingeniería de proteínas”.

21.  La tecnología, ha hecho posible clonar y manipular
cualquier gen, así como sobre_producir la proteína de
interés en un hospedero de naturaleza bacteriana o fungal,
preferentemente. Escherichia coli y Bacillus subtilis se
utilizan como hospederos.
 Cuando se busca una alta expresión de enzimas no
glicosiladas. En particular se elige al bacilo cuando
 Cuando se quiere que la enzima se produzca
extracelularmente. Levaduras como Saccharomyces,
Kluyveromyces o Pichia pastoris y hongos como Aspergillus
niger, son los hospederos de elección cuando se trata de
expresar una proteína extracelular que requiere ser
glicosilada

22. Entre las propiedades de las enzimas que pueden modificarse por
ingeniería genética están:
• Estabilidad térmica al pH o a la presencia de disolventes orgánicos.
• Unión y regeneración del cofactor.
• Especificidad del sitio activo hacia el sustrato o hacia la quiralidad del producto obtenido.
• Aumento de la eficiencia catalítica.
• Adicionar elementos para facilitar procesos de purificación e inmovilización.